酶的特征性常数有哪些？

Vmax，Kcat，Kcat/Km是，最适pH和最适温度都不是。

不受酶浓度所改变的特性知清可以被称作 特征性常数 ，比如KM 和转换数Kcat。 温度，PH，最老雹大反应速率都是会因酶浓搭含前度改变而改变

米氏常数是酶的改兄笑特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小.米氏常数与底物浓度和酶浓度无关,而受温度和pH值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小.
Km：米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数.它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕,图示以及公式推导.它可以表示E与S之间的亲和核含能力,Km值越大,亲和能力越强,反之亦然.它可以确定一条代谢途径中的限速步骤：代谢途径是指由一系列彼此密切相关的生化反应组成的代谢过程,前面一步反应的产物正好是后面一步反应的底物,例如,EMP途径.限速步骤就是一条代谢途径中反应最慢的那一步,Km值最大的那一步反应就是,该酶也叫这条途径的关键酶.它可以用来判断酶的最适底物,某些酶可以催化几种不同的生化反应,叫多功能酶,其中Km值最小的那个反应的底物就是酶的最尘粗适底物.Km是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度无关,与底物的浓度也无关,这一点与Vm是不同的,因此,我们可以通过Km值来鉴别酶的种类.但是它会随着反应条件（T、PH）的改变而改变.

Vmax、PH和温度不是特征性常数，我就知道Km是特征性常数